미세소관 아세틸화

전문가 제언

미세소관(microtubule)의 단위체로 세포골격을 구성하는 튜불린은 연속적으로 결합하여 실 모양의 미세소관이 된다. α-튜불린의 아세틸화는 약 30년 전에 Chlamydomonas의 편모에서 처음 발견되었지만, 변형 후 과정과 기능은 아직 완전히 밝혀지지 않았다. 아세틸화는 분자 모터와 미세소관의 상호작용에 중요하고 해중합에 저항성이 있으며 안정한 세포 기반구조를 제공한다. 아세틸화의 원인 효소는 TAT(Tubulin AcetylTransferase)이다. 일부 TAT 작용 모델이 제시되기는 하였지만 안정한 미세소관의 기제는 잘 알지 못한다.

 

X 선 결정학, 시험관 아세틸화 분석, 수학적 모델링 및 단일-분자 TAT 분석으로 TAT 기능과 효소활성이 미세소관 안정성에 미치는 영향을 알아본다. TAT와 튜불린 기질의 상호작용을 가시화하기 위하여 아세틸-CoA를 닮은 이중기질 유사물과 Lys40을 함유하는 튜불린 고리 복합물에서 공결정화하였다. TAT 잔기가 기질 결합을 안정시키고 외형은 반응이 일어나는데 바람직하기는 하지만 구조가 아세틸기 천이에 최적화되지 않았다.

 

저자

F. Jon Kull, Roger D. Sloboda

자료유형

연구단신

원문언어

영어

기업산업분류

바이오

연도

2014

권(호)

157()

잡지명

Cell

과학기술
표준분류

바이오

페이지

1255~1256

분석자

김*순

분석물

• 미세소관 아세틸화.pdf [226,566 byte]

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