막-묻긴 H+-전위 피로인산가수분해효소의 결정구조

전문가 제언

○ H+-PPase는 피로인산염(PPi) 가수분해로 세포내막에 양성자 기울기를 생기게 하는 활성양성자 운반체이다. H+-PPase는 주로 식물의 액포막과 원생동물/원핵생물의 플라스마 막에서 호모다이머들로 발견된다. 삼차원적 구조와 H+-PPase의 효소적/양성자 전위반응의 기초가 되는 상세한 메커니즘은 불분명했었다.

○ 저자들은 2.35? 분해능에서 가수분해할 수 없는 기질 유사체, 이미도디인산염(IDP)의 착물에서 VrH+-PPasse의 결정구조를 보고했다. 각 Vr- H+-PPasse 소단위체는 16개 막-관통 나선들로 형성된 전체 막 영역으로 구성되었고, IDP는 각 소단위체의 세포질액상영역에서 결합되며 수많은 하전 된 잔기들과 5개 Mg+이온들로 포획되었다.

○ 2개 양성자-펌핑 단백질, 액포 H+-ATPase(V-ATPase) 및 H+-PPase는 식물 액포막에 공존하며 H+전위의 에너지원으로서 각각 ATP와 PPi를 사용한다. 이들 두 가지 효소는 액포 내강을 산성화하고 액포막을 거쳐서 전기화학적 양성자 기울기가 생기게 한다. V-ATPase는 광범위하게 연구되었지만, H+-PPase의 구조와 기능은 알려지지 않았었다.

○ 양성자 펌핑 메커니즘은 PPi가수분해에너지에 의해 추진되는 일연의 정교한 형태변화를 통해 완성된다. H+-PPase는 광합성박테리아로부터 처음 확인되었고, 홍당무와 녹두로부터 H+-PPases의 단백질 화학적 확인과 애기장대로부터 효소의 분자크로닝의 점차적 완성, 그 뒤에 효모에서 H+-PPase 이종성 발현으로 PPi-에너지화 H+전위의 충분한 상태가 되었다.

○ 막-내장 H+-PPase의 3D결정구조연구는 국제적으로 처음 시도된 연구이다. 방향성 H+펌핑기능으로 생명유지에 중요한 인체 내의 pH조절, 세포막전위와 신경전달의 전기적 현상조절, 장기발육의 조절, 신경계의 뇌파조절, 고등 식물에서 염분도와 갈증에 대한 내성 조절 등 아직 상세한 조절메커니즘이 밝혀지지 않은 동식물에서 결정적 영향이 추정되는 최초의 연구로 활용도가 크게 기대된다.

저자

S.-M. Liu et al.

자료유형

학술정보

원문언어

영어

기업산업분류

바이오

연도

2012

권(호)

484

잡지명

Nature

과학기술
표준분류

바이오

페이지

399~404

분석자

여*현

분석물

• 막-묻긴 H+-전위 피로인산가수분해효소의 결정구조.pdf [241,898 byte]

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