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소포체에서 파괴시킬 표적 단백질들의 분해 공정

전문가 제언: ○ 세포가 분비하거나 막에 삽입시킬 대부분의 단백질들은 합성된 후 비-접힘 형태로 소포체(ER)로 들어가 적절히 접혀져 본연의 입체구조가 된 다음에 소포체를 떠난다. 그러나 소포체 안에서 접히는 초기 단백질들의 일부는 그들 본연의 입체구조를 갖지 못하고 축적되면 ER 스트레스를 야기하며, 비-접힘 단백질 반응(UPR)을 일으킨다. 따라서 세포는 잘못 접힌 단백질들을 ER로부터 세포질로 옮겨, 일련의 파괴 경로를 통해 분해시키는 데, 이러한 일련의 과정을 소포체-연관 분해과정(ER- associated degradation, ERAD)이라고 한다. 본 리뷰는 ERAD 경로의 중심적 역할을 하는 E3 유비퀴틴 연결효소(E3 ubiquitin ligase) 복합체와 관련 연결자들의 상호작용에 의한 파괴시킬 표적 단백질의 인식과 세포질로의 이동 및 분해 공정에 대해 알아본 내용이다.

○ 리뷰에서는 분해시킬 표적 단백질 분해의 중심적 역할을 담당하는 E3 복합체(효모에서 Hrd1, 포유류 HRD1)의 구조와 기능 그리고 표적단백질을 인식하고 E3 복합체로 운반해주는 연결자들(효모의 Hrd3, Der1, Usa 1, Yos9 등) 종류와 그 운반기구, E3에 의한 표적 단백질의 세포질 쪽으로의 연결과 이동 및 세포질로 이동된 표적 단백질의 proteaspome과의 연결 기구 등에 관해 현재까지 밝혀진 ERAD-경로들에 대해 설명하고 있다.

○ 앞으로 ERAD 경로들에 대한 보다 상세한 기구에 대해 밝혀져야 할 것이며, 특히 세포내 단백질의 잘못 접힌 상황의 어떤 물리-화학적 및 구조적 특징들을 ERAD 기질로 판별할 수 있는 분석 방법과 단백질 접힘에 소요되는 시간과 ER 내에서 기질의 정확한 위치 파악 검출법 개발이 중요하다. 국내의 UPR 관련 연구자들에게는 ERAD 기구 규명이 하나의 주요한 연구 주제가 될 수 있다고 사료된다.

저자: Melanie H. Smith, et al.
자료유형: 학술정보