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K63쇄에 의한 세포기능통제 메커니즘

전문가 제언
○ Ubiquitin(Ub)은 기능적인 면에서 에너지 의존적인 단백질의 분해계의 일부로서 1978년에 발견된 번역 후 수식계로서 그 중요성이 널리 인식하게 되었으며 Ubiquitin의존성 단백질 분해계의 발견자인 A. Hershko, A. Ciechanover, I. Rose등이 2004년에 Novel화학상을 수여받았다.

○ 단백질로서 Ubiquitin 화학반응에는 3종류의 효소군(Ub활성화효소 E1, Ub연결효소 E2, Ub전이효소 E3)의 촉매효소작용에 의해서 기질단백질의 특정의 Lysine잔기에 부가하게 되며 기질단백질에는 Ubiquitin이 염주 알 같은 것이 연달아 결집되어 연결된 상태로서 싸이게 이루어짐으로서 Polyubiquitin쇄를 합성하게 된다.

○ Ubiquitin의 염주 알이 연결된 Ubiquitin쇄는 연결방법의 다름으로 인해서 세포기능을 다양하게 통제하게 된다. 그 중에서도 63번째의 Lysine잔기를 매개로하여 연결된 K63쇄는 DNA수복이나 수용체의 아래쪽을 통제하며 염증의 시그널경로 등의 Proteasome에 의존치 않은 세포기능을 통제함으로서 주목받고 있다.

○ Ubiquitin 수식반응에는 기질측의 인산화나 수산화 등으로 인한 구조변화로 인해서 통제되고 있는 것으로 알려져 있다. 근래의 연구에서도 실제로도 Ubiquitin전이효소(E3)의 양적 또는 질적인 변화로서 통제되고 있는 것으로 밝혀져 있다.

○ 본 논문은 단백질 복합체의 입체구조에 바탕을 두고 K63쇄 시그널이 세포내에서 읽혀지는 구조에 관해서 최신의 지견을 소개한 것으로서 Ubiquitin쇄의 역할이나 특정의 Ubiquitin쇄에 특이적인 수용체나 탈Ubiquitin화 효소의 존재 등은 아직까지 알지 못하는 점이 있음으로 앞으로의 연구의 진전에 따라 새로운 Ubiquitin쇄 합성방법의 확립과 이를 이용한 해석으로 인해서 다양한 Ubiquitin쇄의 세포기능이 밝혀질 것으로 기대하게 된다.


저자
Shuya Fukai
자료유형
학술정보
원문언어
일어
기업산업분류
바이오
연도
2010
권(호)
29(12)
잡지명
細胞工學
과학기술
표준분류
바이오
페이지
1231~1236
분석자
최*윤
분석물
담당부서 담당자 연락처
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