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아밀로이드 선유 형성과 단백질 과학

전문가 제언: ○ 아밀로이드는 1854년에 인간의 조직으로부터 침전물의 형태로 취해졌으며 침전물이 요오드와 전분반응을 보이므로 다당류의 물질이라 생각하고 아밀로이드라는 이름을 사용하였다.

○ 그 후 아밀로이드의 주성분이 섬유 모양의 단백질이 침착된 것임이 알려졌고 병리학계에서는 이를 아밀로이드 선유(fibril)라 부르기 시작하였으며 지난 세기 중반에 이르러 X-선 섬유회절 결과로부터 아밀로이드 선유는 닫힌 β-시트 구조로 되어 있으며 아밀로이드 선유의 펩티드 사슬은 4.7Å의 간격으로 선유 축과 직교하는 방향으로 중첩되어 있는 것이 밝혀졌다.

○ 병리학 분야에서 아밀로이드 선유는 콩고 레드 색소로 염색되고 편광 현미경 하에서 녹색 편광을 나타내며 전자현미경 관찰에서 폭 10㎚ 정도의 곁사슬이 없는 구조가 보이며 X-선 회절이나 원2색성 측정에 의해 β-구조일 것 등이 만족해야 되는 조건을 갖추고 있어야 한다고 정의되고 있다. 의학용어로는 선유(fibril)인데 실제로는 섬유와 형태상의 차이는 별로 없다.

○ 아밀로이드 선유의 침착을 동반하는 질환을 아밀로이도시스라 한다. 현재 크로이펠츠 야콥병이나 소 해면상 뇌증 등의 프리온병, 알츠하이머병, 투석 아밀로이도시스, AL 아밀로이도시스을 필두로 약 20종류의 아밀로이도시스가 알려져 있다. 아밀로이드 유사물질의 침착이 일어나는 헌팅톤병이나 파킨슨병도 아밀로이도시스에 속한다.

○ 병과 관계없는 대부분의 단백질들도 보편적으로 아밀로이드 선유를 형성하므로 아밀로이드 선유는 모든 단백질 또는 펩티드가 취할 수 있는 기본적인 구조 형태일 가능성이 높다.

○ 아밀로이도시스와 아밀로이드 선유의 연구는 과거 의학의 영역이었으나 점차 단백질 구조나 물성 연구자들에게는 흥미의 대상이 되었으며 앞으로 아밀로이드 선유에 의한 불치병 치료에 고분자 과학자의 기여가 증대될 것으로 기대한다.

저자: Yuji GOTO
자료유형: 학술정보