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SUMO화에 의한 신경계 단백질의 기능통제

전문가 제언: ○ SUMO(Small Ubiquitin-like Modifier)화는 Ubiquitin양 수식분자 패밀리에 속하는 SUMO단백질이 기질단백질의 Lysine잔기로서 공유(共有)결합하는 번역(飜譯) 후 수식(修飾)의 한 종류이다. SUMO화의 신경기능의 연구는 별로 진척되지 않고 있었으나 최근 들어 100종류 이상의 SUMO화 기질이 보고되고 있으며 생리적인 역할과 병리적인 역할이 여러 분야에서 SUMO화 번역 후 수식의 신경기능에 있어서의 작용에 관해서 연구가 진전되고 있다.

○ SUMO화는 효모에서 포유류까지 모든 진핵생물에서 고도로 보존되고 있으며 마우스에서는 SUMO화 경로의 Component를 결실(缺失)시키면 태생치사(胎生致死)가 되고 또한 효모에서는 결실변이는 세포주기의 정지를 일으켜 치사성이 있으며 진핵세포의 생존이 필수의 번역 후 수식기구인 것으로 생각되고 있다.

○ Polyglutamine병으로 알려진 신경변성질환 몇 가지가 존재(Parkinson병, Alzheimer병 등)하고 있으나 병인 유전자가 Code영역 내에서 CAG(3 염기서열)반복이 이상신장(異狀伸長)을 일으키는 것은 변이단백질 내에서 신장(伸長) polyglutaminic acid가 polypeptide의 독성을 획득하는 것이 원인이 되는 것으로 생각되고 있다.

○ β Amyloid Protein(A β)의 세포 외에서의 축적과 과잉으로 인산화된 Tau-Protein의 세포 내에서의 응집(신경원선유변화)은 Alzheimer병의 뇌에서 현저하게 관찰되는 병리적인 특징이다. A β는 APP(Amyloid precursor protein)에서 processing효소의 작용으로 잘라냄으로써 생산되며 신경독성을 갖는다. APP는 SUMO화되는 것으로 알려져 있다. SUMO의 과잉발현은 APP로부터의 A β 생산을 촉진한다. APP로부터의 A β 생산은 Alzheimer병에 중요한 병인인 것으로 생각되고 있으며 SUMO화에 의한 A β 생산통제는 Alzheimer병 메커니즘 연구에 새로운 관점을 제공하고 있는 것으로 생각된다.

저자: Atsushi Nishimune
자료유형: 학술정보