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tRNA를 사용하는 ribosome에 의존하지 않는 peptide 결합 형성반응

전문가 제언: ○ 세포 내 단백질의 통제에 의한 분해는 진정세균이나 진핵세포에서 단백질 조절을 위해 필수적인 과정이다. 가장 일반적으로 행해지는 단백질가수분해경로 중 하나인 N-말단법칙경로는 N-말단분자에 따라 분해됨으로써 선별단백질의 세포 내 half-life 조절기능을 한다. 진정세균과 진핵세포의 N-말단법칙경로 간에는 불안정 N-말단분자의 단계적 구조, 특정한 N-recognin의 요구성, ATP-의존성 protease의 연관성과 같은 몇 가지 유사점이 있다.

○ 더욱이 이 두 시스템에서 aminoacyl-tRNA-단백질 전이효소(진핵세포의 R-전이효소와 진정세균의 L/F-전이효소)는 일차 불안정 말단분자를 기질의 2차 불안정 N-말단분자에 접합한다. 이들 두 생물계의 N-말단법칙경로 간의 유사점들은 이들 경로와 성분들이 공통의 기원을 가지고 있다는 것을 시사한다. 그러나 진핵세포의 E3Ub ligase와 진정세균의 Clps 간의 서열유사성과는 달리 진핵세포의 R-전이효소와 진정세균의 LF-전이효소 간에는 유의적인 서열유사성은 존재하지 않는다.

○ aminoacyl-tRNA-단백질 전이효소는 aminoacyl-tRNA에 결합한 아미노산을 단백질의 N말단으로 전이하는 효소이다. 이 효소는 ribosome에 의하지 않고 peptide 결합을 새로이 형성한다는 점에서 특이한 효소이다. 대장균의 LF-전이효소는 약 40여 년 전에 동정되었으며 필자들은 이 대장균 유래 leucyl-phenylalanyl tRNA-단백질전이효소의 구조해석 및 속도론적 해석에 의해 peptide 결합형성반응의 촉매기구를 밝혀내었다.

○ 생체 내의 모든 기본적인 단백질의 합성은 ribosome에서 만들어지며 번역 후 수식에 의해 생체에 필요한 수많은 단백질로 수식되거나 수정된다. Chaperone은 단백질의 잘못 접힘을 수정하는 단백질로 알려져 있고 진정세균의 aminoacyl-tRNA의 합성효소나 전이효소가 잇따라 발견되고 있으므로 진핵세포에서의 수많은 aminoacyl-tRNA의 합성 및 전이효소의 발견과 그 구조의 해명에 대한 기초과학적인 연구에도 국내 학계의 보다 체계적이고 적극적인 참여가 기대된다.

저자: Kazunori Watanabe, Kozo Tomita
자료유형: 학술정보