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단백질의 접힘과 응집

전문가 제언: ○ 대다수의 단백질은 일차구조인 아미노산 순서 속에 3차원구조를 지시하는 정보가 들어 있어서 합성되면 자연적으로 천연구조로 접히게 된다. 만일, 단백질이 잘못 접혀서 틀린 구조(형태)를 취하게 되면 분자 샤페롱(chaperone)의 도움으로 원상회복되거나 또는 단백질 가수분해효소에 의해 분해된다. 그러나 이런 관리 기구를 벗어난 일부 단백질은 아밀로이드로 알려진 불용성 응집체를 형성하여 치명적인 질병을 야기한다.

○ 여기에는 노인에서 주로 나타나는 퇴행성 신경질환인 알츠하이머병, 전염성 해면형 뇌질환(TSE), 그리고 심장, 간, 또는 신장과 같은 기관에서 돌연변이 단백질의 침착이 원인이 되어 생기는 아밀로이드증, 그리고 프리온(prion)병인 광우병과 크로이츠펠트-야콥병(CJD) 등이 있다. 비교적 잘 알려진 형태성 질환은 낫세포 빈혈증이다. 적혈구에 있는 헤모글로빈 단백질의 한 개 잔기가 다른 잔기로 치환되어 산소가 부족한 조건에서 헤모글로빈의 불용성 섬유를 형성한다.

○ 천연구조와 다른 잘못된 형태로 인하여 발생하는 질병을 치료하려면 먼저 병의 발생 원인을 명확히 규명하여야 한다. 형태변화는 접힘과 관련되므로 현재 접힘의 경로와 이와 관련된 중간체의 연구에 주력하고 있으며 다음에 응집 메커니즘을 밝히는 일이 중요하다.

○ 접힘과 응집의 메커니즘이 밝혀지면 단백질의 1차구조로부터 접힘 경로와 삼차원구조를 예측할 수 있는 길이 열릴 것으로 예상되며 이를 기초로 하여 많은 치명적 질병에 대한 치료방법이 개발될 수 있을 것으로 기대된다.

저자: Kenji Sasahara, Yuji Goto
자료유형: 학술정보