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Citrullination-히스톤의 새로운 번역 후 변형

전문가 제언: ○ 히스톤 코드를 결정하는 유전자나 이를 전사 해독하는 전사인자, 전사나 해석 후에 변형하는 단백질(효소)의 종류 및 그 특이적 기능은 아직까지 알려져 있지 않고 있다.

– 따라서 어떻게 히스톤 코드가 결정되고, 히스톤 코드가 어떻게 해독되는 지에 관한 연구는 최근 많은 연구자들의 관심이 되고 있으며, 이를 규명하는 일은 유전자 발현 및 Silencing에 관련된 수많은 정보를 제공하여 줄 뿐만 아니라, 질병치료의 새로운 표적을 제공하기 때문에 특이적인 치료제 개발을 위해서는 매우 중요하다고 할 수 있다.

○ 히스톤의 새로운 번역 후 변형에 있어 아르기닌잔기의 디-메틸화는 모노-메틸화를 경과하여 일어나게 되지만, PAD4는 모노-메틸화된 아르긴 잔기가 변형되어 결과적으로 모노-메틸화된 아르기닌 잔기가 탈메틸화 하게 된다. 히스톤의 메틸화는 다른 것의 번역 후 변형에 비교하여 안정되어 있어, 지금까지 히스톤 탈메틸화를 촉매 하는 효소를 찾을 수 없었으나 모노-메틸화된 아르기닌잔기를 변형할 수 있었기 때문에 PAD4는 히스톤의 탈메틸화에 관여하는 첫 번째 효소로서 주목을 받고 있다.

○ 이 글에서는 Ca²+ 비결합형 PAD4, Ca²+ 결합형, Ca²+ 결합형 PAD4-기질 복합체에 대한 설명을 하면서, C말단 도메인에 결합하는 Ca²+에 의해 효소의 활성부위가 활성화되어 그곳에 기질분자가 결합한다는 새로운 효소활성화 기능을 밝혔다.

– 이와 같이 Ca²+에 의한 효소활성화 기구는 지금까지 구조가 결정되어 있는 Ca²+ 의존성 효소에서는 결코 볼 수 없었던 것이므로 앞으로 새로운 효소활성화 기구로서 관심을 갖게 될 것이 틀림이 없다.

저자: Mamoru Sato
자료유형: 학술정보