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전사 인자의 동적구조와 폴딩하지 않은 상태

전문가 제언: ○ 단백질의 기능은 다양한 저분자 리간드나 단백질, DNA 등의 고분자와 같은 것이 다른 분자와의 결합 및 해리에 의해 기능이 발휘된다. 단백질 구조가 저분자 리간드와의 결합에 의해 Induced Fit(유도적합)되는 것은 이전부터 효소 등에서 잘 알려져 있다. 그러나 최근 NMR를 사용하여 단백질 구조해석이 진행되면서부터 단백질은 분자로서 서로 결합하지 않은 상태에서는 동적으로 아주 유연하고, 분자가 서로 결합하게 되면 유연한 구조가 분자 간에 서로 특이하게 결합되어 단단한 구조로 되는 경우를 볼 수 있다.

○ 단백질의 분자 인식 기구에 있어 단백질이 갖는 유연성이 근본적으로 중요하다고 보면, 극단의 경우 인식하는 단백질이 유리상태일 때 특정 구조를 가질 필요가 없게 된다. 최근 전사관련 인자의 구조가 해석되면서부터 단백질의 전사 활성화 도메인이나 전사억제 도메인은 단독으로는 변형상태로 되어 있으며, 서로의 단백질과 결합을 하게 되면 독특한 구조를 유발시키는 예가 많이 있다. 즉 ATF2는 N말단에 전사 활성화 도메인을 갖고, C말단에는 DNA결합 도메인을 갖고 있으며 최소 전사 활성화 도메인은 19~99 아미노산 잔기의 영역에 있게 된다.

○ 다양한 전사 인자의 전사활성화나 전사제어의 기능은 특정한 염기배열을 갖는 DNA의 결합과 다른 단백질과의 결합에 의해 생기게 되며, 이들 결합에는 단백질의 기능 표면이 유연해야 하는 것이 필수이다. 극단의 경우 완전하게 변성된 무작위 상태로 되는 것이 필요하다. 그리고 단백질의 기능에 있어 유연한 구조를 갖는 것이 필수라 하면 역으로 유연한 구조를 갖는 영역을 그대로 방치하게 되면 거기에 기능이 유발된다고 볼 수 있다. 그러나 전사인자의 기능상 해리와 결합은 제어될 필요가 있으며, 또한 해리와 결합은 기능상 필수라 할 수 있다.

저자: Yoshifumi Nishimura
자료유형: 학술정보