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헴단백질 변종으로 연구된 옥소 및 과산화 중간체의 반응성

전문가 제언: ○ 자리-지향성 돌연변이유발에 의해 변조되는 말단 자리에서 미오글로빈 돌연변이체는 인근 히스티딘 리간드는 변하지 않고 과산화효소, 카탈라아제, P450반응을 촉매 작용한다. 이 결과 카탈라아제 및 과산화효소의 반응성차이는 그들의 활성 자리구조가 원인이지 축-방향 리간드와는 무관하다고 제시되었다. 이 산화작용 메커니즘의 확인은 헴단백질 및 헴 효소의 생물학적 작용을 이해하는 데 큰 도움이 된다고 믿는다.

○ 헴 단백질 및 헴 효소는 산소의 운반과 저장 등 다양한 생물학적 역할을 한다. 환식 헴 구조에서 각각의 헴은 조절 기능을 포함한 특징적 기능을 가지고 있다. 여기에서 유기물 생존공정을 위해서 필요한 산화환원 반응이 관여할 수 있다. 이 때 어떤 반응메커니즘을 거쳐 유기물의 기본 골격이 만들어지는가를 규명하는 것은 많은 천연유기 화합물의 기본구성을 이해하고 그 유용성 규명에 중요한 역할을 한다고 본다.

○ 다종의 다양한 생합성 경로에서 생합성 출발원료로부터 각 중간체를 거쳐 최종생성물에 도달하는 모든 반응은 각각 대응하는 효소에 의해 촉매 되며 조절된 위치 및 입체 특이적 반응에 의한다는 것이다. 시토크롬은 일반적으로 다중-헴으로 이온에 배위 결합한 이 효소계이며 이는 생합성 과정에 적절히 응용된다면 합성이 불가능한 새로운 유용성 천연유기 화합물의 개발에 크게 기여할 것으로 전망된다.

○ 새로운 항암제 또는 항생물질에 대한 연구는 효소를 이용한 유사 천연 유기물의 제조에 초점을 두고 있으며 유사 시토크롬 환원효소의 개발이 보고 된 바 있다. 특히, 시토크롬은 생명체세포에서 다양한 산화환원 반응에 관여하고 특이한 생합성 반응에 이용되고 있다. 효소반응의 중심인 헴은 생체 내에서의 항암 물질의 생합성에 필요한 생리적 산화작용에 이용하여 신약의 생합성에 크게 공헌할 수 있다고 믿는다.

저자: Watanabe, Y; Nakajima, H; Ueno, T; AF Watanabe, Yoshihito; Nakajima, Hiroshi; Ueno, Takafumi
자료유형: 학술정보