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동 단백질

전문가 제언: ○ 구리를 효소 SuperOxide Dismutase(SOD)에 전달하는 기능을 가진 단백질의 분자구조와 작용 메커니즘을 규명한 연구결과가 Nature지에 발표된 이래, 일부효소의 경우 특정 금속물질이 있어야만 정상적인 기능을 발휘한다는 것과 효소에 금속물질을 전달하는 단백질이 필요하다는 것이 알려졌다. 이 같은 특성의 단백질을 금속샤프론(metallochaperone)이라고 부르며, 금속이 동인 경우 동 샤프론이라 부른다.

○ 모든 생체시스템에 필수원소인 동은 산화수를 Cu+(3d^10, 반자성)와 Cu²+(3d^9, 상자성)의 사이를 변환함으로서 1) 전자나 산소의 운반, 2) 산화반응이나 산소첨가반응, 3) 환원반응의 생리적 기능을 담당하고 있다. 단백질에 결합하고 있는 동은 1970년경에 스웨덴의 Vanguard 등에 의해 그의 분광학적 자기적 성질에 의해 제1형 동, 제2형 동, 제3형 동의 3종류의 형으로 분류되었다. 이들은 3종류의 형의 동을 동시에 함유하는 동 효소에서만 이용되는 것이었다.

– 그러나 이 분류는 단백질 중에 1종류의 동만을 함유하는 경우에도 이용하게 되어 지금은 동 단백질 중의 동의 분류에 널리 이용하게 되었다. 예를 들면 청동단백질(분자량 약 1.5만 정도, 단백질의 청색의 원인이 되는 동을 1개 함유) 중의 분광학적으로 특징이 있는 동은 청동 혹은 타이프 1동이라 부른다.

– 그 다음 동단백질의 새로운 동 부위가 발견되어 cytochrome c 산화효소의 복핵동(複核銅) 부위는 CuA, 아산화질소 환원효소의 4핵동 부위는 CuZ의 명칭이 붙었다. 본 고에서는 동 단백질을 그들이 가진 동 부위의 분류에서 개설하였다. 그리고 CuZ 부위의 구조가 확인된 현재 게놈 해석의 진전과 더불어 nitroso cyanin과 같은 새로운 동 활성중심이 발견될 가능성을 예견하였다. 생명과학의 기초연구가 더욱 진전되어 생명현상의 규명으로 이어지고 인간 수명연장에 공헌하기 바란다.

저자: SUZUKI Shinnichiro
자료유형: 학술정보