힘(heme)단백질에서 상호결합의 다양성과 보존

전문가 제언

○ 힘(heme)은 세포의 활성에서 아주 중요한 여할을 하며 계통생물학적으로 다양하게 기원을 가지고 있으면서도 많은 생물에서 발견된다. 힘은 단백질과 연계되어 세포의 호흡에 관여하고, 신호단백질 그리고 리간드와 연결되어 화학적인 매개역할도 하며 또 여러 효소의 공인자(co-factor)로 중요하다.

○ b형 힘-단백질에는 20가지가 넘는 다른 위상의 접힘(folding)을 가지고도 힘과는 화학적으로 같은 연결을 보이는 결합체를 이루고 있다. b-형 heme에서는 iron protoporphyrin IX가 단백질과 비공유로 연결되어 있는데 이는 헤모글로빈, 미오글로빈, 시토크롬-b 구조의 잘 알려진 보결분자단(prosthetic group)이다.

– 그러나 다른 시토크롬은 c-형 heme을 가지고 있어, 이는 b형과 달리 vinyl 측쇄에 두 개의 시스틴 기를 thioether로 공유연결하고 있다. 흔하지 않지만 다른 유도체 a-형 heme은 시토크롬 c 산화효소, d1-형 heme으로 nitrite reductase가 확인되고 있다.

○ 지난 10년 동안에 구조생물학의 성장으로 새로운 b-형 heme 단백질로 곤충에서 nitrophorin 단백질, 효소에서 NO synthase, 박테리아에 친철제(siderophore) HasA, 포유동물의 hemopexin 운송단백질과 연결단백질 그리고 분자탐지자의 역할을 하는 CooA, EcDos가 알려지고 있다.

○ 구조를 비교해 보면 힘과 단백질의 상호작용은 다양하면서도 pyrrole rings이나 propionate groups 그리고 중심의 리간드와의 접촉은 어느 정도 보존되고 있다. 힘 단백질과 힘의 접촉에는 소위“hot spots”가 있어 이 “hot spots”를 잘 이해하게 되면 새로운 힘 단백질을 설계하는데 가이드라인으로 할 수 있다.

저자

Schneider, S; Marles-Wright, J; Sharp, KH; Paoli, M; AF Schneider, Sabine; Marles-Wright, Jon; Sharp, Katherine H.; Paoli, Max

자료유형

학술정보

원문언어

영어

기업산업분류

바이오

연도

2007

권(호)

24

잡지명

NATURAL PRODUCT REPORTS

과학기술
표준분류

바이오

페이지

621~630

분석자

강*원

분석물

• 힘(heme)단백질에서 상호결합의 다양성과 보존.pdf [218,786 byte]

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