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다세포생물에서 Disulfides의 생성: 신규 플라보단백질의 작용기전

전문가 제언: ○ 많은 종류의 단백질, 특히 세포 바깥으로 나오는 분비성 단백질에는 입체구조상 서로 이웃하는 cystein의 -SH기 사이에 disulfide(S-S) 결합이 만들어진다. S-S 결합은 하나의 polypeptide 안에서 형성되기도 하며 2개 이상의 polypeptides로 되는 단백질에서는 다른 polypeptides 사이에 만들어질 수도 있다. 이와 같은 S-S 결합은 단백질의 3차 및 4차 구조의 형성 및 안정에 필수적인 요소이다.

○ 단백질의 S-S 결합은 일종의 posttranslational processing으로 재조합 단백질을 생산할 때 세균이나 효모에서는 천연의 단백질과 동일한 S-S결합 구조를 갖는 활성 단백질이 생성되지 못한다. 이런 이유로 S-S결합이 많은 TPA(Tissue Plasminogen Activator)와 같은 단백질은 재조합 DNA 기술로 생산할 때 동물세포 배양으로 생산되고 있다.

○ 단백질의 S-S 결합은 단백질공학의 표적으로 이용되기도 한다. 미국 Cetus사는 인터페론-베타에 있는 3개의 시스테인 중 하나를 세린으로 변환시켜 다른 인터페론-베타와 S-S 결합으로 중합되는 것을 방지하였다. 그 결과 인터페론-베타는 안정화되었으며 효력도 증대되었다. 이와 같은 수단은 IL-2와 섬유아세포 성장인자의 개량에도 이용되고 있다.

○ 2개의 -SH기에서 S-S 결합의 생성은 일종의 산화반응으로 산소를 산화제로 사용하는 oxidase에 의해 수행되어 한 분자의 H2O2가 생성된다. 이때 전자의 흐름은 직접 산소분자로 이동되지 않으며 몇 종류의 전자 전달체를 통하여 이동된다. 여기에 참여하는 산화효소의 종류와 작용기전은 원핵세포와 진핵세포, 단세포생물과 다세포생물에서 서로 상이한 것으로 알려져 있다.

○ 다세포생물에서 S-S 결합을 생성하는 산화효소로 QSOX(Quiescin Sulfhydryl Oxidase), S-S의 교차결합을 수행하는 PDI(Protein Disulfide Isomerase)가 동정되고 이들의 작용기전에 대한 연구가 진행되고 있지만 아직도 많은 문제들이 설명되지 못하고 있다. 최근의 새로운 sulfhydryl oxidases와 PDI-유사 단백질의 동정 및 작용기전의 연구가 이 문제의 해결에 크게 기여할 것으로 기대된다.

저자: Thorpe, C; Coppock, DL; AF Thorpe, Colin; Coppock, Donald L.
자료유형: 학술정보