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아밀로이드 β 올리고머 및 섬유질화 경로는 독립적이고 별개이다

전문가 제언: ○ 아밀로이드 플라크 축적은 오랜 동안 알츠하이머질병(AD)의 특징으로 인식되어 왔으나 이 문제가 과잉생산 때문인지 혹은 이들을 제거하지 못하여 생기는 것인지는 알려지지 않고 있다. 쥐를 대상으로 한 연구에 의하면 건강한 뇌 조직에서 혈관들이 β-아밀로이드 단백질을 제거하는 역할을 한다. 특히 단백질, LRP-1(저밀도 지방단백질 수용체 관련 단백질)이 신속히 β-아밀로이드를 뇌에서 혈뇌 장벽을 넘어 신체로 운반하고 이들은 신체 내에서 위험이 없는 폐기물로 분쇄된다.

○ 쥐에서 나타나듯이 젊은 사람들은 아밀로이드 제거 임무를 감당할 수 있으나 그러나 LRP-1 시스템의 효능이 떨어지면 플라크가 발생할 수 있다. 또한 혈액순환의 감소와 같은 노년과 관련된 생리현상이 플라크 생성을 증가시킬 수 있다. 또한 제거 시스템을 능가할 만큼 단백질의 축적이 빠르면 이 현상이 일어난다.

○ 아밀로이드 플라크의 주성분은 아밀로이드 전구체 APP 단백질의 분해과정에서 생성되는 42개 아미노산을 가진 Aβ42이다. 이는 세제에 녹지 않는 아밀로이드 섬유로 되어있다. 과거 AD 모델은 Aβ42 섬유화를, 즉 Aβ42 응집의 최종단계를 저해하는 화합물에 중점을 두었으나 섬유화의 저해는 독성이 있는 Aβ42 올리고머의 축적으로 가져올 수 있어 현재는 Aβ42 올리고머화의 초기단계를 차단하는 단백질이나 화합물을 찾고 있는 경향이다.

○ 국내 연구로 작년 12월 출판된 미국 국립과학원회보(PNAS)에 게재된 논문은 프레세닐린 단백질 변이 PIP2'의 농도가 증가하면 베타아밀로이드 생성이 오히려 감소됨을 보임으로써 PIP2 농도 변화가 베타아밀로이드 생성이 변화되는 직접적인 원인임을 증명하였다. 또 다른 연구로 AD를 진단할 수 있는 영상 활성화제 PIB(PIttsburgh Compoun-B)가 피츠버그 대학연구진에 의하여 발명되었다. 이 화합물을 Positron Emission Tomography(PET)와 같이 사용하면 아밀로이드 플라크나 β-아밀로이드를 영상으로 볼 수 있다. PIB는 환자가 살아 있을 때 아밀로이드 축적을 볼 수 있어 AD의 정확한 진단이 가능하다.

저자: Necula, M; Kayed, R; Milton, S; Glabe, CG; AF Necula, Mihaela; Kayed, Rakez; Milton, Saskia; Glabe, Charles G.
자료유형: 학술정보