폴리아민 결합형 세포벽을 가진 세균과 그의 진핵생물형 폴리아민 합성제어기구

전문가 제언

○ 그람음성세균의 세포표층은 외막과 peptide glycan으로 구성되었다. peptide glycan에는 murein 지질단백질(lipoprotein)이 공유 결합하여 외막을 peptide glycan에 연결고정하고 있다. 그러나 그람음성세균 Selenomonas ruminantium의 peptide glycan에는 murein 지질단백질이 없고 그 대신 peptide glycan의 필수성분으로 폴리아민이 공유결합 하여 외막의 안정화에 기여하고 있다.

○ 그러나 이 세균에는 원핵생물에는 존재하지 않는다고 여겼던 antizyme을 사이에 두고 진핵생물형의 폴리아민합성제어기구가 존재하고 또 P22라고 명명된 리보솜 단백질이 antizyme과 동일한 기능을 하고 있다.

○ 폴리아민은 모든 생체 내에 존재하는 1급 아미노기 또는 2급 아미노기를 2개 이상을 가진 지방족 아민이다. 생체 내에서는 폴리아민은 유리 형태로 존재하여 그의 폴리 양이온으로서의 성질로부터 핵산이나 인지질, ATP 등의 산성생체성분과 이온 결합적으로 상호 작용하여 핵산이나 단백질의 합성 촉진, 효소활성의 조절 등 다양한 생리작용을 발휘하고 있는 것이 알려졌다.

○ 그런데 1981년 이후 Kamio 등에 의해 Selenomonas ruminantium이나 Veillonella속 세균 이외에 수종의 그람음성세균의 세균벽 peptide glycan에 폴리아민이 필수구성성분으로 결합되어 있는 것이 발견되어 폴리아민의 새로운 생리기능으로 주목을 집중시켰다. 이것은 폴리아민이 특정의 생체분자에 공유 결합하여 존재하며 기능을 발휘하는 처음의 예이었다.

○ 앞으로의 연구과제로는 외막안정화를 위하여 peptide glycan 결합형 폴리아민이 상호작용하고 있는 표층막상의 인자의 특정, 리비도 중간체 : 폴리아민 전이효소의 정제 및 유전자 복제에 의한 특성의 해명이 남아 있다. Ribosome 단백질의 기능, 선택적 단백질분해기구, protease 및 proteasome의 분자식별에 새로운 지식이 얻어지기를 기대한다.

저자

Yoshiyuki Kamio, Yoshihiro Yamaguchi, Yumiko Takatsuka

자료유형

학술정보

원문언어

일어

기업산업분류

바이오

연도

2007

권(호)

52(3)

잡지명

蛋白質核酸酵素

과학기술
표준분류

바이오

페이지

249~255

분석자

이*찬

분석물

• 폴리아민 결합형 세포벽을 가진 세균과 그의 진핵생물형 폴리아민 합성제어기구.pdf [232,093 byte]

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