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단백질의 재접힘 기술개발 현황

전문가 제언: ○ 아미노산이 직선으로 공유결합을 한 것이 단백질의 1차 구조이며 이러한 펩티드결합의 공간적 배열이 이차구조이다. 대형 단백질에서 펩티드사슬이 독립적으로 접힌 부위를 도메인(domain)이라 한다. 이차구조에 보결단(prosthetic group)이 결합하면서 삼차구조를 형성한다. 대형 단백질에서는 여러 하위단위(subunit)가 모여 비공유결합의 4차 구조를 형성한다.

○ 1차 구조는 단백질을 산이나 효소로 여러 크기의 펩티드(<100잔기)로 잘라 아미노산분석기로 서열을 분석한다. 이차구조는 펩티드사슬의 골격을 만든 수소결합들의 공간적 배열로, 회전이 자유로운 α-탄소와 아미노질소의 결합 및 α-탄소와 카복실탄소 사이의 결합이 있다. α-나선과 β-병풍의 수소결합이 가장 많은 결합형태다. 3차 구조에서는 곁사슬의 원자배열이 중요한 역할을 한다.

○ 섬유상 단백질은 막대형이다. 구형 단백질에서는 곁사슬의 상호연결이 단백질의 접힘에 중요한 역할을 한다. 공유결합을 한 펩티드결합, 상위구조의 비공유결합이 단백질을 안정하게 유지하도록 한다. 이황화 결합은 시스테인 곁사슬 사이에 공유결합을 형성하며 펩티드의 접힘 형태를 제한한다. X-선 결정술과 NMR에 의해 글루타치온합성효소, α-락토글로빈, 미오글로빈, 헴의 삼차구조가 밝혀졌다. 단백질의 풀림현상인 변성은 이황화결합의 환원, 가열, pH의 조절 등으로 야기된다.

○ 미생물배양에 의한 이종단백질의 발현은 불용성 응집물인 inclusion body를 형성하곤 한다. 세포의 생산능력을 향상시키는 매트릭스형 재접힘 기술이 실험실에서 보편화되었고 업적 방법으로는 희석법에 의한 재접힘 기술이 일반화되어 있다. 현재는 희석법을 스케일 업 하는 방안으로 대량용량과 단백질의 저농화를 시도하고 있으나 회수공정에 부담을 주므로 실현되지 못하고 있다. 본보에서 소개한 희석법, 매트릭스형 재접힘, 가압형 재접힘, 연속식 재접힘 기술을 산업규모로 적용할 수 있는 기술로 개량하는 것이 앞으로 남은 최대의 과제이다.

저자: Jungbauer, A; Kaar, W; AF Jungbauer, Alois; Kaar, Waltraud
자료유형: 학술정보