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분자 chaperones와 단백질 품질관리

전문가 제언: ○ 단백질은 생물학적 기능을 하기 위하여 정확한 3차원적 입체 구조로 접혀야 한다. 반대로 단백질의 응집과 잘못 접힘은 많은 인간질병에 주요 기여자가 된다. 이 질병들은 프라이온 중재된 질병들, Alzheimers 질병, 타입 II 당뇨병, 낭포성 섬유증 등이다. 세포 내에서 단백질은 합성되고 계속적으로 접혀지며, 이 과정은 분자 chaperone들에 의하여 크게 도움을 받는다. 분자 chaperone들은 구조적으로 다양하고 메커니즘 상 독특한 단백질들로 타 단백질의 접힘과정을 촉진하고 응집을 막는다.

○ 단백질의 접힘과 잘못 접힌 단백질의 분해 사이에 알맞은 평형을 유지하는 것은 세포 생존능력에 아주 중요하다. 단백질의 잘못 접힘과 불완전 접힘에 관련된 질병이 증가함에 따라 세포질의 품질관리를 중재하는 메커니즘과 요인들을 정의하는 것은 필수적이 되었다. 분자 chaperone들은 단백질 접힘을 돕고 잘못 접힌 폴리펩티드의 분해를 ubiquitin-proteasome 시스템에 의하여 촉진한다.

○ 분자 chaperone들은 단백질의 접힘과 청소를 위한 기구로 우호적 대접을 받아왔다. 그러나 단백질의 접힘과 재 접힘이 매번 성공하는 것은 아니다. Chaperon들이 잘못 접힌 폴리펩티드의 분해에 관여하는 것은 알려졌으나, 접힘과 분해 경로의 직접적인 연관은 아직 알려지지 않은 상태이다. 최근의 연구에 의하면 co-chaperone CHIP가 열-쇼크 단백질 70(Hsp70)과 Hsp90에 결합된 매체의 ubiquitin-의존 분해를 중재한다.

○ 단백질을 손상하는 스트레스는 열-쇼크 단백질 발현을 유도하여 세포들을 치명적인 스트레스 영향과 proteotoxicity로부터 보호한다. 이 스트레스 보호 열-쇼크들이 가끔 여러 종양 세포 내에서 과잉 발현되며, 이는 종양 발생에 기여요인이 된다고 생각되고 있다. 반대로 chaperone들의 과잉 발현은 세포들을 자멸사(自滅死)에서 보호하는 작용도 알려졌다. Chaperone들의 이러한 다양한 역할은 광범위한 종양 타입에 있어 열-쇼크 단백질 기능을 표적화하는 새로운 항암 치료방법을 개발할 수 도 있다는 것을 보여준다.

저자: Bukau, B; Weissman, J; Horwich, A
자료유형: 학술정보