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흡착효소와 이들의 활성자리에 관한 동역학적 전기화학 연구의 최근 발전

전문가 제언: ○ 전기화학적 기술은 효소에 의한 촉매와 단백질의 전자전달 성질을 특성화하는 강력한 도구라고 인식되어 왔다. 산화물 전극에서 시토크롬 c의 직접적 전기화학적 측정이 보고 되었다. 또한 4,4‘-dipyridyl로 개질된 금 전극으로 현저한 발전을 이루었다. 단백질 산화환원의 전기화학적 거동은 몇 가지 요소로 조절되고 있는바 이 중에서 전하전달 영향이 가장 중요한 요소이다.

○ 전극의 성질, 전극/용액 계면, 전극 표면에서 단백질의 흡착현상, 수소결합능력, 전극 표면과 단백질 분자 사이의 정전기적 상호작용 등에 특히 주의 집중이 필요하다. 비 피막 전극에서 전자전달 프로세스를 관측하는데 어려움이 수반되는데 이는 단백질의 전극 표면 흡착 때문이라고 생각한다. 단백질에 의한 금속 표면의 오염은 광범위한 현상이고 특히 헴(Heme)단백질에 의한 금속표면의 오염은, 의료 이식 장치 및 바이오센서와 단백질의 상호작용에서 현저히 나타난다.

○ 금과 같은 금속전극은 적절한 개질화합물을 사용하지 않는 한, 직접 전자전달을 위한 계면으로서 아주 불량하다. 적절한 전자전달 촉진제를 사용함으로써 전극 표면에서 단백질의 비가역적 흡착을 방지한다. 이들 개질제는 전극 표면에 결합-흡착하는 표면 활성그룹을 포함해야 하고 이 활성그룹은 단백질의 어떤 부분과 반응하여 전자전달을 촉진해야 한다. 이런 요건을 갖춘 물질로서 질소, 황, 및 인 원자를 함유한 화합물로서 전극과 반응할 수 있다. 그러므로 전기화학적 활성자리 생성은 전극표면 자체 또는 개질제에 의하여 유도된 효과라고 생각할 수 있다.

○ 시토크롬 c와 다르게, 미오글로빈 및 헤모글로빈 등과 같은 산소 전달 단백질은 전자전달 또는 산화환원 성질을 나타내지 않는다. 미오글로빈 및 HRP(Horseradish Peroxidase) 단백질 및 효소에 직접 전기화학적 기술을 적용하는 것은 어렵고 또는 거의 불가능하다. 이들은 산화환원 전이와 관련되어 형태적 변화에 높은 활성화 에너지기 필요하기 때문으로 믿어진다. 이를 극복하기 위하여 유리상 탄소전극에 중성 계면활성제를 도포하면, 전자전달률이 1000배 이상 높아진다. 이는 향후 큰 효소의 전기화학적 이용을 촉진하는데 유용하다는 것을 암시하고 있다.

저자: Fraser A Armstrong
자료유형: 학술정보