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단백질 잘못-겹침병을 개선하는 전략으로 자연상태의 동역학적 안정화

전문가 제언: ○ Transthyretin(TTR) 분해공정이 잘못-겹침 및 잘못 배열과 조직의 퇴화에 연관이 되어 노인성의 유전분질(SSA), 심근증(FCA), 복합신경장애(FAP) 및 중추신경 선택적 아밀로이드(CNSA)병과 관련이 있다고 나타났다. 인간세포에서 작은 분자-매개된 안정화는 단백질의 잘못-겹침 또는 배열에서 생기는 병을 치료하기 위한 매우 전망이 있는 연구 분야라고 본다.

○ 전이적 상태에서 자연상태로 결합하고 안정화에 우선하는 리간드는 해리적인 동역학적 장벽을 일으킨다고 논증하고 있다. 이들은 TTR 아밀로이드(amyloid) 섬유의 생성을 더디게 하고 방해를 한다. 아밀로이드의 형성은 부분적으로 단백질의 변형을 거치므로 자연상태의 유지가 아밀로이드화의 시작을 막을 수 있는 유일한 방법일 수 있다고 판단된다.

○ 인간에서 TTR이 아밀로이드를 어떻게 형성하는지는 아직 정확히 알려지지 않고 있다. 생리학적 연구에 의하면 4분자체의 해리가 아밀로이드발생을 위한 한 단계이고, 자연적으로 겹친 단량체는 비핵 열역학적으로 일어나는 부분적 변형공정을 통하여 잘못 배열을 위한 충분한 여건을 거친다는 논증이 이 방지를 위한 확실한 전략이 되리라고 믿는다.

○ 단백질의 자연상태의 동역학적 안정화기구를 활용하는 치료적 전략은 여러 가지 단백질 변형 질병에 대해 개발되고 있다. TTR 아밀로이드 형성을 억제하는 3개의 NASAIDS를 발견한 것은 큰 연구의 결과로 보인다. 대립유전자간의 트랜스-억제는 유사기구에 의해서 FAP를 막을 수 있다는 낙관적인 견해로 이 분야의 보다 넓고 깊은 연구가 기대된다.

저자: Johnson, SM; Wiseman, RL; Sekijima, Y; Green, NS; Adamski-Werner, SL; Kelly, JW
자료유형: 학술정보