내 신청현황
종류	모집공고명	진행상태
신청내용이 없습니다.

알림마당

home

mDia1과 Formin 패밀리 : 액틴 신장 밀단을 서핑하는 프로세시브 캐퍼

전문가 제언: ○ 1997년에 평활근 수축이나 신경돌기 퇴축, 세포질 분열 등을 제어하는 세포 내 정보전달분자(Rho)에 결합하는 단백질로 필자(Watanabe N.) 등이 보고한 mDia1 단백질이 있다. 이 mDia1은 생쥐 배양세포의 액틴 섬유 형성을 유도한다는 것을 알았으며, 효모에 대해서도 mDia1에 유사한 formin 패밀리 단백질이 액틴 케이블 형성에 중요하다는 것이 판명되었다.

○ formin 단백질의 많은 부분은 세포질 분열이나 효모의 출아 등 세포의 형태 형성에 중요한 단백질로 동정되어 왔으며, formin 패밀리 단백질은 아미노산 배열 상 FH1과 FH2라고 불리는 formin 단백질 특유의 공통된 분자 구조를 가지고 있다. 최근에 FH1-FH2 구조가 액틴 중합을 가속화하고, 섬유의 중합단에 결합한다는 것이 생화학적으로 밝혀졌다.

○ 액틴은 나선상의 다량체를 형성하여 액틴 필라멘트(즉, 마이크로 피라멘트)를 만드는 구형의 단백질이다. 이 섬유는 진핵세포 내에서 3차원의 네트워크를 만드는 다른 두 가지의 세포골격, 즉 미소관과 중간경 섬유와 유사하나 그 중에서 가장 가늘다. 액틴 필라멘트는 세포의 기계적인 운동에 있어서 중요한 역할을 수행하며, 세포의 형을 결정하여 가족(假足)을 매개로 하여 이동을 가능케 한다.

○ 액틴은 ATP를 에너지로 이용한다. ATP는 가수분해를 통해 미오신의 두부를 신장하고, 액틴 필라멘트의 결합을 가능케 한다. 또한, ATP는 생물체에서 사용되는 에너지의 보존 및 이용에 관여하는 뉴클레오티드(necleotide)이며, 생물체 내의 존재량이나 물질대사의 중요성으로부터 ‘생체의 에너지 통화’라고 불리고 있다.

○ 생물이 수십억 년 사이에 에너지원인 ATP를 화학적으로 합성해온 방법을 인간의 손으로 재현할 수 있게 성공함으로써 가까운 장래에 나노미터 사이즈의 분자기계를 설계할 경우, 이 기계를 구동하는 에너지 공급원으로 공헌할 수 있을 것으로 기대된다.

저자: Naoki Watanabe ; Chiharu Higashida
자료유형: 학술정보