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활성자리로서의 금속포르피린 착체(Metalloporphyrines as active site analogues-lessons from enzymes and enzyme models)

전문가 제언: □ 유기화학반응에서 촉매로서의 효소의 성능은 입체화학적인 특이성을 포함하여 선택성이나 효율성 등의 여러 기능면에 있어서 일반적인 촉매에 비할 바 없이 우수하다. 특히 효소 존재 하에서 실온 부근에 진행될 수 있는 점을 고려할 때 에너지 절약이라는 의미에서도 비교적 낮은 반응온도에서 특이성이 있으며 효율성이 높은 촉매의 개발은 모든 유기합성화학공업 분야에 있어 가장 중요한 테마 중의 하나라 할 수 있다. 천연적으로 산출되는 이러한 단백질 효소의 고기능적 성능은 효소에 보조인자로 포함되어 있는 금속착체의 활성자리의 역할에 크게 의존하는 것으로 알려져 있다. 그러므로 이러한 금속착체 활성자리의 구조와 반응 기구를 연구하고 모방 합성하는 것은 고기능성 촉매의 개발에 지름길을 제공할 것으로 믿어지며, 그러므로 이 분야는 거의 모든 유기금속화학자에게는 가장 매력적인 도전의 대상이다.

□ 금속포르피린 착체는 미생물 및 식물의 광합성, 동물의 호흡과 각종 신진대사와 관련된 반응에서 효소분자의 보조인자로서 중요한 역할을 수행하며 그 획득도 용이한 물질이다. 그러므로 지금까지 팽대한 연구 활동을 통하여 결정학 및 분광학적 기초 자료가 축적되어 있어 이를 효소의 보조인자의 모델로 이용한 연구가 활발하게 이루어져 왔다.

□ 천연에서 얻어지는 heme-thiolatern 조를 보조인자로 하는 cytochrome P450과 chloroperoxidase, heme단위를 포함하지 않는 catrotene monooxgenase 등 3종의 단백질 효소의 반응 기구를 토대로 하여 heme-thiolate의 유도체를 합성하고, 이들의 촉매성과 cytochrome P450과 chloroperoxidase에 비교 검토함으로서 그 동안 명확하지 않았던 cytochrome P450의 반응과정을 설명할 수 있었을 뿐 아니라, 효용성이나 내구성에서도 실용가치가 큰 촉매의 합성에 성공하였다. 또 비 heme 구조인 monooxygenase에 의한 β-카로틴의 C=C의 산화반응에 대한 모방으로 Ru 포르피린 착체부분과 강직한 기질 β-카로틴을 포접할 수 있는 cyclodextrin 부분을 포함하는 초분자적 촉매를 성공적으로 합성한 결과를 보고하고 있다. 이러한 연구는 앞으로 우리 유기합성공업계의 자원의 절약과 고부가가치 제품 개발을 위한 기초 자료로 활용될 수 있으므로 이에 대한 연구 투자가 요망된다.

저자: Woggon, WD
자료유형: 학술정보