생체 외 단백질 당화의 최근 방법(Current strategies for in vitro protein glycosylation)

전문가 제언

□ 자연에 존재하는 당단백질은 같은 펩티드 골격을 갖는 수많은 glycoform의 혼합물이다. 그러나 이들은 glycan 부분에서는 서로 다른 성분들을 가지고 있다. 이 미세 이질성이 당단백질을 약물로 사용하는데 어려움을 준다. 인체에 사용되는 약물들은 모든 것이 잘 정의되고 재현 할 수 있는 구조를 구비하고 있어야 하기 때문이다. 그러나 생물제제 약품의 중요성이 점점 부각되자 당단백질 및 올리고펩티드의 실용성 있는 제조 방법이 최근 많이 개발되었다. 이들은 모두 선택적 당화 방법을 사용하고 있다.

□ 당화는 흔한 그러나 복잡한 단백질 변형 기술이다. 이 변형으로 체내에서 순환하거나 생체막에 결합하거나 세포질에 고정되는 수천 가지의 독특한 생리활성 당단백질이 생긴다. 따라서 이들의 기능과 구조의 분석, 특히 단백질과 glycan 분자의 분석은 단백질학, glycomics, glycobiology, 탄수화물 화학 및 면역학 등의 생명과학 전체적인 분야에서 필수적이다. 이들 여러 분야에서의 관심사는 단백질과 glycan의 서열에서 질병 상태, 질병 발생학 및 신약 개발에까지 골고루 포함되어 있다. 이들 각각 분야에서 모두 혹은 부분적으로 단백질-단백질, 탄수화물-단백질, 생체막 및 접착 등의 상호작용이 이해되어야한다.

□ 생체 외 단백질 당화 방법에 있어 서울대 박태현교수 등은 효소peptide-N-glycosidase (PNGase) F를 이용하여 높은 수율과 비교적 싼 방법을 보고하고 있다. 이들은 원시핵 시스템으로부터 당화되지 않은 재조합 단백질을 얻고 이것을 생체 외 에서 다시 당화하였다. 이 생체 외 당화 효소 반응은 과잉의 maltodextrin과 암모니아 염으로 아세톤에서 50℃에서 이루어졌다. 이들은 그루코스 산화 효소와 fetuin을 모델 당화 단백질로 하여 PNGase F의 정방향 반응으로 nonglycosylated 단백질을 얻고 이 단백질의 당화를 PNGase F의 역방향 반응으로 이룬 것이다.

저자

Khmelnitsky, YL

자료유형

원문언어

영어

기업산업분류

화학·화공

연도

2004

권(호)

31(4-6)

잡지명

JOURNAL OF MOLECULAR CATALYSIS B-ENZYMATIC

과학기술
표준분류

화학·화공

페이지

73~81

분석자

이*현

분석물

• 생체 외 단백질 당화의 최근 방법.pdf [175,651 byte]

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