에놀화 촉매반응의 효소 메카니즘: 케토스테로이드 이성질화 효소(Enzymatic mechanisms for catalysis of enolization: ketosteroid isomerase)

전문가 제언

□ Delta5-3-Ketosteroid 이성질화 효소 (ketosteroid isomerase, KSI)는 동물 세포에서 그리고 미생물 시스템에서 스테로이드 전이라는 중요한 생물학적 역할을 한다. KSI는 Delta5-3-Ketosteroids의 5, 6 이중결합의 아릴 이성질화를 촉매 한다. 이 반응은 스테로이드 고리 4β 위치의 수소를 잘라내어 수소의 입체 특이적 분자내 전이를 수행한다. 이 효소반응이 많은 관심을 끄는 것은 기질의 한 위치에서 수소를 때어내어 분자내 전이로 다시 수소를 첨가하는 것이 여러 효소반응의 기초적인 메카니즘이기 때문이다. 또한 구조적으로 관련이 없는 여러 효소들 즉 triosephosphate isomerase, citrate synthase 그리고 gloxalase 가 본문의 KSI와 같은 케토-에놀 이성질화 반응의 촉매이다.

□ 이 반응은 가장 빠른 효소반응 중의 하나이며 이러한 반응의 가속화를 해명하기 위하여 넓은 범위의 개념들이 제안되었다. 예를 들면 정전기적 안전성, 결합엔트로피, 탈 용매화, orbital steering, 금속이온의 참여 그리고 짧고, 강한 저장벽 수소결합 (low-barrier hydrogen bonds, LBHB)등이 발표되었다.

□ 이 분야 연구에서 우리나라에서는 포항공대의 분자 및 생명과학과의 최관용교수 등의 연구가 활발한데 이들은 본문에서 언급한 두 다른 박테리아 종, C. testosteroni와 P. putida biotype B의 3차원 구조를 결정하여 이 반응의 메카니즘을 규명하고 있다. 대부분이 본문에서 다루어진 사항이라 이 얘기는 생략하고 이들이 해명한 두 구조의 차이점을 살펴본다. P. putida 이성질화 효소가 C. testosteroni 보다 유전자를 encoding 하는 아미노산 서열이 6개 잔기가 더 많으며 C. testosteroni에는 없는 3개의 시스테인과 2개의 트립토판을 가지고 있다. 두 이성질화 효소의 아미노산 서열 간에 34%인 44개만 동일한 짝이 있으나 이들의 아미노-말단 부분 아미노산 서열은 아주 동질성을 가지고 있다. 이들의 구조 연구결과에 따르면 중요한 활성자리에 있어 C. testosteron KSI는 Asp-38과 Tyr-14인 반면 P. putida KSI 폴리펩티드에서는 Asp-40과 Tyr-16으로 나타났다.

저자

Pollack, RM

자료유형

원문언어

영어

기업산업분류

화학·화공

연도

2004

권(호)

32(5)

잡지명

BIOORGANIC CHEMISTRY

과학기술
표준분류

화학·화공

페이지

341~353

분석자

이*현

분석물

• 에놀화 촉매반응의 효소 메카니즘-케토스테로이드 이성질화 효소.pdf [190,440 byte]

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