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분자　발판을　이용한　고도로　정돈된　펩티드　구조　(Highly ordered structures of peptides by using molecular scaffolds)

전문가 제언: □ 단백질 구조에는 개략적으로 1차(primary), 2차(secondary), 3차(tertiary) 그리고 4차(quaternary) 구조가 있는데 1차 구조는 아미노산 서열을 의미하며, 2차 구조는 폴리펩티드 사슬의 모양을 나타내고, 3차 구조는 2차 구조의 접힘과 비틀림, 그리고 4차 구조는 2개 이상의 폴리펩티드 사슬들이 서로 집합 하는 현상을 나타낸다. 이중 2차 구조 단백질 구조는 폴리펩티드 사슬들의 접힘과 일정 방법으로 정렬하는데서 오는 정돈된 모양이다. 아미노산의 긴 사슬은 보통 접히고 정기적으로 반복되는 구조로 오므라든다. 이러한 구조는 단백질 내 아미노산 간의 수소결합에 의하며 정상적인 단백질의 2차 구조는 α-helices, β-sheets 그리고 β-turns이다. 2차 구조는 단백질에 강도, 유연성 등의 새로운 특성을 부여한다. 폴리펩티드 사슬에서 α-helices, β-sheets 입체구조가 가장 열역학적으로 안전하고 제일 흔한 2차 구조이다. 그러나 1차 구조의 아미노산 서열에 따라서 혹은 단백질이 녹아있는 용액에 따라 다른 입체구조를 가질 수 있다. 또 다른 2차 구조의 멤버는 폴리펩티드 사슬의 방향을 역전하는 turns 이다. 이들은 구(球)상 단백질에서 아주 중요하다. 이들 구조가 없으면 폴리펩티드 2차 구조는 계속되어 모두 섬유소 단백질을 만들 것이다. 이들은 주로 단백질 표면에 위치하여 극성 및 전하를 띈 기들을 가지고 있다. 항체의 인지, phosphoylation, glycosylation 그리고 hydroxylation 장소들이 흔히 turns 근처에 위치해있다.

□ 짧은 펩티드들로 모의 2차 구조를 만들어 단백질 접힘 현상에 영향을 주는 요인들을 알아보고 새로운 소재들, 비 대층 촉매들, 인공 수용체들 그리고 생리활성물질들을 연구하는 것이 큰 관심사이다. 이 모의 구조를 만들려면 발판들이 필요하며 이 발판들은 부착된 펩티드 사슬들을 입체적으로 잘 정돈된 구조로 조정할 수 있다. 이러한 단백질의 화학적 모델들은 단백질의 구조 및 안정성에 기여하는 요소들을 좀더 깊이 연구할 수 있게 한다.

□ 참고로 2차 구조가 실제 응용되어 정상조직과 비정상조직의 단백질 2차 구조를 FT-IR로 분석하고 α-helices, β-sheets, β-turns의 수치를 비교하여 결장암의 진단을 내릴 수 있다는 보고가 있다.

저자: Moriuchi, T; Hirao, T
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