광합성 안테나 복합체 LH2의 단일분자분광(Spectroscopy of Individual Light-Harvesting Complex)

전문가 제언

□ 광합성과정에서 빛에너지를 전자화학적에너지를 바꾸는 과정에서 광계1과 광계2는 매우 밀접한 연관성을 가지고 있다 즉 광합성에서 빛을 흡수하는 엽록소(light-harvesting2) 분자들은 이들 분자와 결합되어 있는 단백질의 인산화에 의해 광계 들 사이에서 교환한다.

□ 특히 두 광계 사이에서 과잉된 들뜬 에너지의 분배를 통해서 두 광계 사이의 에너지 균형을 조절하며 양자수율의 증가시키는 역할을 수행한다. 이 과정을 상태전위(state transition)라고 부르며 이 조절반응의 원인은 LH2의 인산화에 의한 생성된 인산기의 음전하에 의해서 인산화-LH2간의 정전기적 반발력(electrostatic repulsion)에 의해서 일어나는 것으로 알려졌다.

□ 최근의 여러 연구결과에 따르면 이러한 상태전위가 일어나는 원인이 표면 전하의 반발력에 의한 것이라기보다는 광계1과 광계2가 각각 LH2의 인산화 유무에 따른 결합 선호도의 차이에 의한 것이라는 가설이 발표되었다. 이러한 가설을 뒷받침하는 결과로서 인산화 된 엽록소- 단백체들을 고정하는 앵커(anchor) 단백질인 PSI-H가 현재 엽록체 광계1의 반응 중심에서 확인되었다.

□ 따라서 이런 결과들은 분자 간의 인식이 엽록체 틸라코이드막의 구조를 제어한다는 생각을 뒷받침해주는 것이다. 막 내부의 분자 간의 인식의 조절은 광계 1또는 광계 2의 선택적인 들뜸을 보상하는 상태 전위적응이 일어나는 동안 단백질 인산화를 통하여 멤브레인스태킹(membrane stacking), 축생의 이종(lateral heterogeneity) 그리고 라이트하베스팅(light-havesting) 기능을 조절한다.

□ 막 단백질 간의 상호작용들에 대한 매우 세밀한 수준의 구조적인 서술이 현재 틸라코이드(thylakoid) 구조의 광합성의 조절을 이해하는 데 필요하다.

□ 현재 광계1과 광계2의 3차원 구조를 밝히는 기술이 눈부시게 발전하고 있다. 그러면 머지않아 어떻게 LH2가 두 광계 사이에서 상호작용 하는지를 알게 될 것이다.

□ 현재의 결과들로서는 만들어진 LH2의 구조에서는 트레오닌(threonine) 잔기에 인산화 되는 부위정도를 알고 있으며, 티로신(tyrosine)의 경우는 그 부위조차도 모르고 있다.

□ 현재 트레오닌 잔기에 인산화 되는 경우 LH2의 3차 구조에 영향을 미친다는 명백한 보고가 있으나 그것만으로는 부족하고 좀더 완벽한 LH2의 3차 구조가 필요하다.

□ 장기적으로 볼 때 완벽한 구조의 규명을 통해 분자간의 인식에 의한 두 광계 사이의 에너지 분배의 메커니즘을 명백하게 규명할 수 있을 것이라 사료된다.

저자

Michio Matsushita

자료유형

원문언어

일어

기업산업분류

기초과학

연도

2004

권(호)

39(3)

잡지명

고체물리(C178)

과학기술
표준분류

기초과학

페이지

163~169

분석자

김*수

분석물

• 광합성 안테나 복합체 LH2의 단일분자분광.pdf [197,969 byte]

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